Biochemiker lösen Rätsel in der Evolution von Enzymen

Ein interessantes Detail für den Aufbau und die Funktion von Enzymen fand Prof. Dr. Mario Mörl vom Institut für Biochemie der Universität Leipzig. Ausgehend von seinen Untersuchungen an tRNA-Nukleotidyltransferasen - Enzymen, die aus einzelnen Bausteinen (Nukleotiden) Ribonucleinsäuren (in diesem Fall transfer-RNAs) aufbauen bzw. vervollständigen können - ist das Team um Biochemiker Mörl einen wichtigen Schritt vorangekommen. In der aktuellen Ausgabe von PNAS berichtet es über den Aufbau und die Funktion eines sogenannten A-addierenden Enzyms - ein Enzym, das ganz gezielt einen einzelnen Nukleotid-Baustein (Adenosinmonophosphat oder kurz "A") an tRNAs heftet. Erstmals erklären sie, warum diese Enzyme trotz ihrer Ähnlichkeit zu komplexeren Nukleotidyltransferasen nur diese eingeschränkte Reaktion katalysieren können.

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